Asocian una proteína anormal a dos enfermedades neurológicas
Agencias a lunes 09 de octubre de 2006
Investigadores han identificado una proteína anormal común a dos enfermedades neurológicas devastadoras, la enfermedad de Lou Gehrig, que causa muerte por parálisis, y la demencia frontotemporal, que empieza con un comportamiento extraño y tiene un efecto destructivo sobre la función mental comparable a la enfermedad de Alzheimer
Esta proteína ha sido prosaicamente designada como TDP-43, de acuerdo con un informe que aparece en la edición del 6 de octubre de Science, realizado por investigadores de la facultad de medicina de la Universidad de Pensilvania. Cuando se pliega de forma anormal, la proteína debería ser eliminada discretamente del cerebro. Pero en algunas personas, ese sistema de eliminación no funciona, y la proteína se acumula dentro de las células cerebrales. El daño dependerá del sitio donde tenga lugar la acumulación.
"Este hallazgo no es más que el inicio de un área de investigación que pretendemos convertir en algo útil, primero como un biomarcador y luego como una terapia dirigida", aseguró la autora principal del estudio Virginia Lee, directora del Centro para la investigación de enfermedades neurodegenerativas de la universidad.
Por mucho tiempo se ha creído que estas dos dolencias están relacionadas de alguna forma, apuntó Lee. La proteína TDP-43 supone el elemento en común. Cuando su forma anormal se acumula en las células de los lóbulos frontales y temporales, las áreas del cerebro que controlan el discernimiento y el comportamiento, el resultado es la demencia frontotemporal (DFT). Cuando la acumulación se da en las células de la espina dorsal, que controlan los movimientos, el resultado es la enfermedad de Lou Gehrig, cuyo nombre formal es esclerosis lateral amiotrófica, señaló.
La incidencia de la enfermedad de Lou Gehrig es de uno por cada 100,000 estadounidenses, señaló Lee. La incidencia de DFT se desconoce porque a menudo se trata como un trastorno psiquiátrico, pero se cree que es la segunda forma más común de demencia, después del Alzheimer.
Los investigadores usaron un enfoque inmunológico para aislar la proteína, explicó Lee. Su conocimiento de otras proteínas anormales en enfermedades neurológicas, como la beta amiloide del Alzheimer, les hizo creer que tenía un elevado peso molecular y que era altamente insoluble.
Trabajando con el tejido cerebral de personas con DFT, los investigadores se deshicieron de las proteínas solubles con bajo peso molecular. Inyectaron lo que quedó en los ratones, cuyo sistema inmunológico generó anticuerpos contra el material. El trabajo con más de 50,000 muestras de tejido eventualmente apuntó a la TDP-43, un hallazgo confirmado mediante el uso de anticuerpos disponibles comercialmente contra la proteína.
Investigaciones futuras se centrarán en por qué la proteína se vuelve anormal en primer lugar y por qué el sistema de eliminación del cuerpo no funciona de manera correcta, añadió Lee.
Stephen Snyder es un director en el programa de Neurociencia y neuropsicología del envejecimiento del National Institute on Aging, que patrocinó el trabajo reciente. "Este informe nos muestra la firma de una proteína", destacó. "Este es exactamente el tipo de hallazgo que nos hace avanzar con rapidez".
Pero "ir rápido" tiene una connotación distinta en el estudio de enfermedad neurológicas, dijo Snyder. Hace un cuarto de siglo que se descubrió el rol de la beta amiloide en la enfermedad de Alzheimer, y todavía están en curso los trabajos para desarrollar tratamientos para el trastorno, apuntó.
"Los avances en la investigación de las enfermedades neurodegenerativas llegan a cuentagotas", dijo Snyder. "Pero todo lo que hemos aprendido de la enfermedad de Alzheimer entrará en juego aquí. El hallazgo de esta proteína en particular en las lesiones de estas diferentes enfermedades tiene que servir para algo. Nos da un mecanismo involucrado en estas enfermedades devastadoras. Determinar cómo está involucrado es algo interesante para analizar".
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